Curiouser and curiouser

Вот, нашел такой вот introduction, где товарищ честно и без прикрас напоминает, что в случае рентгена нам нужен кристалл, так что картинка вовсе не обязана выглядеть также, как в растворе, а в случае ЯМР тоже получается ре-фолдинг, который не обязан совпадать с оригинальным. Короче, область конкретно спорная.

Вот еще хороший обзор (пришлось из гугольного кэша вынимать ибо оригинал был дохлый). Тут вообще выясняется, что ЯМР дает набор ограничений, которые вместе с данными об аминокислотной цепочке дает несколько возможных вариантов фолдинга. Плюс ограничение на размер молекулы. Забавно... Дело не в том, что я просто вот поверил Кушелеву, и теперь задался задачей все существующее обгадить. Просто для меня не очевидно, почему в случае этой конкретной задачи мы можем доверять ЯМР или РСА.

Кстати, шеф посоветовал честно провести эксперимент с кушелевской демкой. Прогнать через нее нуклеотидные последовательности белков, которые у разных организмов похожи по фолдингу, но кодируются разными способами. По идее, кушелевский алгоритм все их вывернет по-разному, что, скорее всего, приведет к облому.

Но по-хорошему после такого вот построения нужно учесть, что после изначального построения на белкИ начинают действовать свои силы, которые вывернут его уже по новым правилам. Так что единственный способ проверить ИДЕЮ Кушелева - это инициализировать алгоритм предсказания по Кушелеву, потом учесть новые взаимодействия между радикалами, и уже результат всего этого процесса сравнивать (вздохнул) с тем, что у нас имеется - РСА+ЯМР - идеально, если для этой молекулы результаты обоих этих анализов совпадут.

Кстати, тут живет сама база структур. А вот один любопытный примерчик. В шапке ясно сказано, что резолюшн у них высокий = 2 ангстрёма, низкий = 6 ангстрёмов. Собственно данные начинаются со слова ATOM.